Глобулярные и фибриллярные белки


1.9 Глобулярные и фибриллярные белки

20Глава 1 Аминокислоты и белки

3.Трехмерная структура многих олигомерных белков меняется, когда белок связывается с лигандами. Иными словами, третичная и четвертичная структура таких белков изменчива, и это — ключ к регуляции их активности.

4.У некоторых белков есть общие субъединицы. Это можно объяснить тем, что в ходе эволюции субъединицы образовывали новые комбинации и это более оправданно, чем создание нового мономерного белка с той же функцией.

5.Полисубъединичные белки могут катализировать несколько последовательных реакций, в которых продукт первой реакции становится субстратом для второй. Пример: ПДГ (пируватдегидрогеназный комплекс).

Белки разделяют на две группы по их общей морфологии: глобулярные и фибриллярные. Отличия между фибриллярными и глобулярными белками приведены в таблице ниже. Третичная структура глобулярных белков представляет глобулу (или клубок) и имеет сферическую или округлую форму. Третичная структура фибриллярных белков имеет форму узкой закрученной нити. Кератин и коллаген — примеры фибриллярных белков.

Таблица 3

Глобулярные и фибриллярные белки

 

 

 

 

 

Фибриллярные белки

Глобулярные белки

 

 

 

Третичная

Представляет собой длинные, узкие

Имеет округлую, сферическую

структура

закрученные нити

форму

 

 

 

Растворимость

Нерастворимы

Отчасти растворимы (образуют кол-

 

 

лоидные растворы)

 

 

 

Примеры

Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-

Гемоглобин (в эритроцитах), инсу-

 

лия), кератин (волосы, ногти)

лин (гормон поджелудочной же-

 

 

лезы), каталаза (обеспечивает рас-

 

 

пад пероксида водорода в живых

 

 

клетках)

 

 

 

Структура

Коллаген существует в виде тройной

и функции

спирали, механически стойкой и

 

прочной. Его содержание особенно

 

высоко в сухожилиях, связках, со-

 

единительной ткани, мышцах, коже и

 

других тканях, испытывающих на

 

себе сильное механическое воздей-

 

ствие.

 

 

Выполняют различные функции в клетках. Хорошо растворимы, поскольку на поверхности белковой молекулы расположены преимущественно полярные аминокислоты, а неполярные аминокислоты скрыты в ядре белка. Полярные аминокислоты участвуют в диполь-дипольных взаимодействиях с молекулами растворителя.

Глобулярные и фибриллярные белки 21

А Кератин

Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.

Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.

Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α-ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α-спирали приходится ~3,6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α-кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.

Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (~5,1 Å), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α-кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼).

Рис. 17.

Расположение гидрофобных

Рис. 18.

Закрученная нить кератина

остатков -a- и -d- в цепях кератина.

(формируется из двух полипептидных це-

 

 

пей).

Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α-кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼):

studfile.net

Глобулярные и фибриллярные белки. Типы фибриллярных белков

Человеческий организм вмещает больше пятидесяти тысяч белков, которые разнятся между собой по структуре, строению и функциям. Они состоят из разных аминокислот, каждая из них занимает свое положение в цепи полипептидов. На сегодняшний день не существует единой классификации, которая учитывает разные параметры белков. Одни из них отличаются по форме молекул, здесь выделяют глобулярные и фибриллярные белки, о них и пойдет сегодня речь.

Белки глобулярные

Сюда относятся белки такие, в чьих молекулах наблюдаются цепи полипептидов, что имеют шароподобную форму. Такое строение белка связано с гидрофильными (имеют соединения водорода с водой) и гидрофобными (отталкивают воду) взаимодействиями. К данному виду относятся экзимы, гормоны, которые имеют белковую природу, иммуноглобулины, протеиды, альбумины, а также белки, которые выполняют регуляторную и транспортную функции. Это большая часть белков человека.

Экзимы

Экзимы (ферменты) находятся во всех клетках, с их помощью одни вещества превращаются в иные, так как они резко изменяют скорость превращений, способствуя распаду, расщеплению и синтезу веществ из продуктов распада. Во всех протекающих в организме реакциях они играют роль катализатора, регулируют обмен веществ. Известно более пяти тысяч разных ферментов. Все они выполняют до нескольких миллионов действий в секунду. Но они способствуют ускорению определенных реакций, оказывая действие только на определенные вещества. Ферменты удаляют погибшие клетки, шлаки и яды. Они являются катализаторами всех процессов в организме, а если их недостаточно, то у человека увеличивается вес за счет накопления отходов в теле.

Иммуноглобулины

Антитела (иммуноглобулины) представляют собой соединения белков, что появляются вследствие ответной реакции на поступление в организм бактерий и вирусов, а также токсинов. Они не дают им размножаться и нейтрализуют отравляющие вещества. Иммуноглобулины распознают и связывают чужеродные вещества, их уничтожают, образуя иммунные комплексы, а потом удаляют эти комплексы. Также они защищают организм от повторного инфицирования, так как антитела против болезней, которые были перенесены, длительный период сохраняются. Иногда в организме вырабатываются аномальные антитела, что нападают на собственный организм. Происходит это чаще всего из-за наличия аутоиммунных болезней. Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимые функции в организме человека, поддерживая его нормальную жизнедеятельность.

Гормоны белковой природы

Сюда относятся гормоны поджелудочной, паращитовидной желез и гипофиза (инсулин, глюкагон, СТГ, ТТГ и другие). Одни регулируют углеводный обмен, увеличивая и понижая уровень сахара в крови, другие стимулируют рост клеток и деятельность щитовидной железы, третьи проводят регуляцию половых желез. Таким образом, все они регулируют физиологические функции. Эта их работа сводится либо к ингибированию, либо к активации систем ферментов.

Белки фибриллярные

Фибриллярные белки те, что имеют структуру в виде нити. Они не растворяются в воде и имеют массу молекулы очень большую, структура которой высокорегуляторная, она приходит в устойчивое состояние благодаря взаимодействиям между разными цепями полипептидов. Эти цепи находятся синхронно друг для друга на одной плоскости и создают так называемые фибриллы. К фибриллярным белкам относятся: кератины (волосы и иные роговые покровы), эластин (сосуды и легкие), коллаген (сухожилия и хрящи). Эти все белки выполняют в организме структурную функцию. Также сюда входит миозин (мышечное сокращение) и фибрин (свертывание крови). Этот вид белков выполняет опорные функции, которые придают прочности тканям. Таким образом, все типы фибриллярных белков выполняют незаменимую роль в анатомии и физиологии. Из них образуются защитные покровы человека, также они принимают участие в создании опорных элементов, поскольку входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, костей и глубоких кожных слоев. В воде они не растворяются.

Кератины

К фибриллярным белкам относятся кератины (альфа и бета). Альфа-кератины представляют собой основную группу фибриллярных белков, из них формируются покровы, которые выполняют защитную функцию. Они представлены в сухом весе волос, ногтей, перьев, шерсти, панцирей и так далее. Разные белки имеют сходство в составе аминокислот, они содержат цистеин и имеют цепи полипептидов, которые располагаются одинаково. Бета-кератины содержат аланин и глицин, они входят в состав паутины и шелка. Таким образом, кератины бывают «твердыми» и «мягкими».

В ходе возникновения различий между эпителиальными клетками, в процессе развития особи, они ороговевают, в них приостанавливается обмен веществ, наступает угасание клетки и она ороговевает. Клетки кожи вмещают кератин, он совместно с коллагеном и эластином образует влагонепроницаемый слой эпидермиса, кожа становится упругой и прочной. При натирании и давлении клетки вырабатывают кератин в огромных количествах с защитной целью. Вследствие этого появляются мозоли или наросты. Ороговевшие клетки кожи начинают беспрерывно отшелушиваться и заменяются новыми. Таким образом, бета-кератины играет большую роль для животного мира, так как представляют собой основной компонент рогов и клювов. Альфа-кератины характерны для организма человека, они являются составной частью волос, кожи и ногтей, а также входят в костный скелет, определяя его крепость.

Коллаген

Фибриллярные белки, в частности коллаген с эластином, являются компонентами соединительной ткани, они составляют основную долю хрящей, стенок сосудов, сухожилий и прочего. Коллаген представлен у позвоночных третьей частью всей массы белков. Его молекулы производят полимеры, которые называются коллагеновыми фибриллами. Они очень прочны, выдерживают огромную нагрузку и не растягиваются. Коллаген состоит из глицина, пролина и аланина, в нем нет цистеина и триптофана, а тирозин и метионин присутствуют здесь в малом количестве.

Также большую роль в образовании фибрилл играют гидроксипролин и гидроксилизин. Изменения в строении коллагена приводят к развитию наследственных заболеваний. Коллагены очень прочны, они не растягиваются. Для каждой ткани присущи свои типы коллагенов. Этот белок выполняет множество функций:

  • защитную, характеризующуюся обеспечением прочности тканей и их защитой от травм;
  • опорную, обусловленную скреплением органов и формированием их форм;
  • восстановительную, характеризующуюся регенерацией на клеточном уровне.

Также коллагены придают тканям эластичности, предотвращают развитие меланом кожи, участвуют в образовании оболочек клеток.

Эластин

Выше мы рассмотрели, какие белки относятся к фибриллярным. Еще сюда включают эластин, что имеет резиноподобные свойства. Его нити, которые находятся в легочной ткани, сосудистых стенках и связках, могут растягиваться во много раз больше своей обычной длины. После того, как нагрузка прекращает свое воздействие, они возвращаются в первичное положение. В составе эластина больше всего содержится пролина и лизина, гидроксилизина здесь нет. Таким образом, функции фибриллярных белков очевидны. Они играют большую роль в развития организма. Эластин обеспечивает растяжение и сжатие органов, артерий, сухожилий, кожи и прочего. Он помогает органам восстанавливать первоначальные размеры после растяжения. Если в организме человека недостает эластина, то у него образуются кардиоваскулярные изменения в виде аневризм, дефектов клапанов сердца и так далее.

Сравнение глобулярных и фибриллярных белков

Эти две группы белков разнятся между собой по форме молекул. Глобулярные белки имеют цепи полипептидов, что скручены очень плотно в овальные структуры. Фибриллярные белки имеют цепи полипептидов, которые находятся параллельно друг другу и образуют слой. По механическим свойствам ГБ не сжимаются и не распрямляются, а ФБ, наоборот, имеют такую способность. ГБ не растворяются в воде, а ФБ растворяются. Также эти белки разнятся по своим функциям. Первые выполняют функцию динамическую, а вторые – структурную. Глобулярные белки могут быть представлены в виде ферментов и антител, а также гемоглобина, инсулина и прочего. Примеры фибриллярных белков: коллаген, кератин, фиброин и прочие. Все эти виды белков незаменимы, недостаточное их количество в организме приводит к серьезным нарушениям и патологиям.

Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимую роль в нормальной жизнедеятельности организма позвоночных. Они обеспечивают деятельность органов, тканей, кожи и прочего, выполняют множество функций, необходимых для полноценного развития организма.

fb.ru

1.9 Глобулярные и фибриллярные белки

20Глава 1 Аминокислоты и белки

3.Трехмерная структура многих олигомерных белков меняется, когда белок связывается с лигандами. Иными словами, третичная и четвертичная структура таких белков изменчива, и это — ключ к регуляции их активности.

4.У некоторых белков есть общие субъединицы. Это можно объяснить тем, что в ходе эволюции субъединицы образовывали новые комбинации и это более оправданно, чем создание нового мономерного белка с той же функцией.

5.Полисубъединичные белки могут катализировать несколько последовательных реакций, в которых продукт первой реакции становится субстратом для второй. Пример: ПДГ (пируватдегидрогеназный комплекс).

Белки разделяют на две группы по их общей морфологии: глобулярные и фибриллярные. Отличия между фибриллярными и глобулярными белками приведены в таблице ниже. Третичная структура глобулярных белков представляет глобулу (или клубок) и имеет сферическую или округлую форму. Третичная структура фибриллярных белков имеет форму узкой закрученной нити. Кератин и коллаген — примеры фибриллярных белков.

Таблица 3

Глобулярные и фибриллярные белки

 

 

 

 

 

 

 

Фибриллярные белки

 

Глобулярные белки

 

 

 

 

Третичная

Представляет собой длинные, узкие

Имеет

округлую, сферическую

структура

закрученные нити

форму

 

 

 

 

Растворимость

Нерастворимы

Отчасти растворимы (образуют кол-

 

 

лоидные растворы)

 

 

 

Примеры

Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-

Гемоглобин (в эритроцитах), инсулин

 

лия), кератин (волосы, ногти)

(гормон поджелудочной железы),

 

 

каталаза (обеспечивает распад пе-

 

 

роксида водорода в живых клетках)

 

 

 

Структура

Коллаген существует в виде тройной

Выполняют различные функции в

и функции

спирали, механически стойкой и

клетках. Хорошо растворимы, по-

 

прочной. Его содержание особенно

скольку

на поверхности белковой

 

высоко в сухожилиях, связках, соеди-

молекулы расположены преимуще-

 

нительной ткани, мышцах, коже и

ственно полярные аминокислоты, а

 

других тканях, испытывающих на

неполярные аминокислоты скрыты в

 

себе сильное механическое воздей-

ядре белка. Полярные аминокис-

 

ствие.

лоты участвуют в диполь-дипольных

 

 

взаимодействиях с молекулами рас-

 

 

творителя.

 

 

 

 

Глобулярные и фибриллярные белки 21

А Кератин

Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.

Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.

Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α-ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α-спирали приходится ~3,6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α-кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.

Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (~5,1 Å), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α-кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼).

Рис. 17.

Расположение гидрофобных

Рис. 18.

Закрученная нить кератина

остатков -a- и -d- в цепях кератина.

(формируется из двух полипептидных це-

 

 

пей).

Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α -кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼):

studfile.net

Белки глобулярные и фибриллярные - Справочник химика 21

    По форме макромолекул белки разделяются на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки состоят из макромолекул, имеющих вид тонких вытянутых нитей. В эту группу входят белки мышечных тканей и кожных покровов, белки волос, шерсти, шелка. При комнатной температуре эти белки нерастворимы в воде, но могут набухать в ней. При повышенной температуре некоторые из них (желатин) растворяются с образованием очень вязких раство- [c.261]
    Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

    Чем отличаются глобулярные белки от фибриллярных Каковы важнейшие функции каждого из них  [c.342]

    Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

    Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

    Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]


    Б. Глобулярные белки. Белки этого класса растворимы в водной среде (одни — в чистой воде, другие — в растворах определенных электролитов). В противоположность фибриллярным белкам глобулярные белки легко денатурируются. Сюда относятся  [c.331]

    Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

    Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [c.343]

    Белки принято делить на два больших класса — белки фибриллярные и белки глобулярные. Основой для такой классификации служат в первую очередь структурные различия белков, принадлежащих к этим двум группам. Фибриллярные белки являются основой различных тканей. [c.541]

    Различают две группы белков белки фибриллярные, у которых молекулы вытянуты в виде нити (например, волос, фиброин шелка), и белки глобулярные, у которых молекула скручена в клубок, глобулу. [c.709]

    Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков  [c.457]

    По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

    Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточ ной структурой. [c.375]

    Белки можно разделить на два основных класса фибриллярные белки-щс-положенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои, и глобулярные белки, в которых полипептидные цепи плотно вepнyтьL в компактные структуры сферической формы-глобулы. В этой главе мы рассмотрим трехмерную структуру фибриллярных белков. В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночньк на долю этих бе

www.chem21.info

Фибриллярный белок: структура, примеры

По особенности укладки в трехмерном пространстве различают две большие группы белков: глобулярные и фибриллярные. Большинство протеинов относится к первой фракции, которая соответствует типичной модели третичной структуры, описывающей аминокислотную цепь как сферический клубок с гидрофобным центром и гидрофильной поверхностью. Фибриллярные белки — это специфическая группа, характеризующаяся нитевидной формой молекул.

Общая характеристика пространственной структуры белка

В первоначальном виде синтезированный белок представляет собой линейную цепочку аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Однако на пути к конечной функциональной форме молекула претерпевает несколько стадий пространственной укладки за счет различных химических взаимодействий. Каждый этап формирования обозначен соответствующими структурами: первичной, вторичной, третичной и четвертичной (если имеется).

Глобулярные белки характеризуются трехмерной пространственной конформацией, которая удерживается комплексом слабых химических связей (водородные, ионные, гидрофобные и т. д.). По форме молекула такого протеина напоминает сферический клубок.

Полипептидные цепи фибриллярных белков формируют длинные волокна, которые состоят из повторяющихся элементов вторичной структуры. Устройство третичной конформации нитевидных протеинов по сравнению с глобулой значительно примитивнее, однако обеспечивает хорошую стабильность.

Основные отличия нитевидных белков от сферических

Кроме пространственной формы, фибриллярные белки отличаются от глобулярных по:

  • размеру;
  • растворимости;
  • функциям.

Волокнистые протеины обычно крупнее сферических и представляют собой длинные стержни, сформированные из спиралей. В отличие от глобулярных белков, пространственная конформация фибриллярных обеспечивается за счет сильных водородных связей. По этой причине волокнистые протеины более стабильны и не так легко денатурируют, как сферические.

В отличие от глобулярных белков, фибриллярные:

  • не растворяются в воде, а также слабых кислотах и основаниях;
  • растворимы в сильных щелочах и кислотах;
  • обладают свойствами растяжимости и сжатия;
  • характеризуются высокой устойчивостью к пищеварительным ферментам.

Глобулярные белки построены из прямых участков вторичных структур, которые при соединении друг с другом резко меняют направление, формируя трехмерный клубок. Волокнистые протеины состоят из одного элемента, повторяющегося много раз.

Особенности фибриллярных протеинов

Разнообразие фибриллярных белков значительно меньше, чем глобулярных. Эта группа представляет собой специализированную фракцию протеинов, выполняющих преимущественно структурные функции. При этом фибриллярные белки работают на макроуровне, формируя крупные надмолекулярные комплексы.

Волокнистые протеины были идентифицированы только у животных. Эти белки выполняют функцию опорных компонентов некоторых тканей. Такая биологическая роль предъявляет повышенные требования к прочности и упорядоченности построения молекул. По этой причине фибриллярная структура белка отличается большей стабильностью по сравнению с глобулой.

Волокнистые протеины участвуют в формировании жестких структур, таких как:

  • соединительная ткань;
  • сухожилия;
  • мышечные волокна.

Эти белки входят в состав различных покровных образований (эпидермис, волосы, шерсть и т. д.), выполняя защитные функции.

В естественной физиологической среде фибриллярные белки не присутствуют в растворе. Однако, если искусственно смешать молекулы волокнистого протеина с водой, образуется очень вязкая масса.

Примеры фибриллярных и глобулярных белков

К глобулярным белкам можно отнести все протеины, растворенные в межклеточной и внутриклеточной средах, а также в плазме крови. Сюда относят ферменты, белковые гормоны, факторы транскрипции, иммуноглобулины и так далее. Классическим образцом глобулярного белка можно назвать гемоглобин.

Сферические протеины выполняют множество функций, тогда как волокнистые — только структурную. Типичным примером фибриллярных белков являются коллаген, эластин и кератины. К группе волокнистых протеинов относят также фиброин, из которого состоит шелковая нить, и фибрин, формирующийся при полимеризации фибриногена в процессе свертывания крови.

Коллаген

Коллаген — самый распространенный фибриллярный протеин многоклеточных животных. Он входит в состав соединительной ткани, обеспечивая ее прочность и эластические свойства. Этот белок присутствует в:

  • хрящах;
  • дерме;
  • сухожилиях;
  • органическом матриксе костей;
  • стенках сосудов;
  • органическом материале костной ткани.

Коллаген состоит из трех аминокислотных цепей, скрученных в спираль и соединенных друг с другом ковалентными связями. Структурные единицы этого белка называются тропоколлагенами. Последние соединяются друг с другом концами, смещенными друг относительно друга на расстояние в 67 нанометров.

В зависимости от локализации в организме различают 28 типов коллагена. У всех разновидностей обязательно присутствует хотя бы один домен с тройной спиралью. Коллаген составляет основу всех типов соединительной ткани. Структурные компоненты этого белка образуют очень прочные фибриллы, которые способны выдерживать значительные нагрузки.

Коллаген выполняет опорные и защитные функции, а также обеспечивает эластичность тканей. Однако молекулы этого протеина не обладают способностью растягиваться. Резиноподобные свойства характерны для другого белка, также присутствующего в соединительных тканях, — эластина.

Кератины

Выделяют 2 основных разновидности кератинов: альфа и бета. В первую группу входят волокнистые белки, входящие в состав покровных образований позвоночных. Альфа-кератины составляют большую часть сухой массы:

  • эпидермиса;
  • волос и шерсти;
  • когтей и ногтей;
  • копыт, рогов, панцирей, игл и т. д.

Иными словами, кератины альфа-группы являются структурной основной для формирования производных кожи. Бета-разновидность этого типа волокнистых белков входит в состав паутины и шелка. Эти кератины более мягкие.

Жесткие белки альфа-группы выполняют защитные функции, а также обеспечивают прочность определенных анатомических частей (рога, копыта, клювы). За счет кератина происходит образование мозолей на поврежденной коже.

Эластин

Эластин — основной белковый компонент тканей, которые должны обладать высокими пластическими свойствами. Этот протеин входит в состав:

  • артерий;
  • легких;
  • стенок мочевого пузыря;
  • кожи;
  • эластичных связок;
  • хряща.

Как и другие фибриллярные белки, эластин строится из элементарных повторяющихся единиц. В этом случае в их качестве выступают небольшие молекулы весом 65 килодальтон, которые сшиваются с образованием нерастворимого комплекса. Каждая структурная единица называется протоэластином.

www.nastroy.net

структура, строение, свойства. Примеры глобулярных и фибриллярных белков

Большое количество органических веществ, входящих в состав живой клетки, отличаются крупными размерами молекул и представляют собой биополимеры. К ним относятся и белки, составляющие от 50 до 80% от сухой массы всей клетки. Мономерами белков являются аминокислоты, связывающиеся между собой с помощью пептидных связей. Белковые макромолекулы имеют несколько уровней организации и выполняют в клетке целый ряд важнейших функций: строительную, защитную, каталитическую, двигательную и др. В нашей статье мы рассмотрим особенности строения пептидов, а также приведем примеры глобулярных и фибриллярных белков, входящих в состав организма человека.

Формы организации макромолекул полипептидов

Аминокислотные остатки последовательно соединяются между собой прочными ковалентными связями, называемыми пептидными. Они достаточно прочные и удерживают в стабильном состоянии первичную структуру белка, имеющую вид цепи. Вторичная форма возникает в момент закручивания полипептидной цепи в альфа-спираль. Она стабилизирована дополнительно возникающими водородными связями. Третичная, или нативная, конфигурация имеет принципиальное значение, так как большинство глобулярных белков в живой клетке имеют именно такое строение. Спираль упаковывается в виде шара или глобулы. Ее устойчивость обусловлена не только появлением новых водородных связей, но и формированием дисульфидных мостиков. Они возникают вследствие взаимодействия атомов серы, входящих в состав аминокислоты цистеина. Не последнюю роль в образовании третичной структуры играют гидрофильные и гидрофобные взаимодействия между группами атомов внутри пептидной структуры. Если глобулярный белок объединяется с такими же молекулами посредством небелкового компонента, например, иона металла, то возникает четвертичная конфигурация – высшая форма организации полипептида.

Фибриллярные белки

Сократительную, двигательную и строительную функции в клетке выполняют белки, макромолекулы которых имеют вид тонких нитей – фибрилл. Полипептиды, входящие в состав волокон кожи, волос, ногтей, относят к фибриллярным видам. Наиболее известные из них - это коллаген, кератин и эластин. Они не растворяются в воде, но могут набухать в ней, образуя клейкую и вязкую массу. Пептиды линейного строения входят также в состав нитей веретена деления, образуя митотический аппарат клетки. Они прикрепляются к хромосомам, сокращаются и растягивают их к полюсам клетки. Этот процесс наблюдается в анафазу митоза – деления соматических клеток тела, а также в редукционной и эквационной стадии деления половых клеток – мейозе. В отличие от глобулярного белка фибриллы способны быстро растягиваться и сокращаться. Реснички инфузории-туфельки, жгутики эвглены зеленой или одноклеточной водоросли – хламидомонады построены из фибрилл и выполняют функции движения у простейших организмов. Сокращение мышечных белков – актина и миозина, входящих в состав мышечной ткани, обусловливают разнообразные движения скелетных мышц и поддержание мышечного каркаса человеческого тела.

Структура глобулярных белков

Пептиды – переносчики молекул различных веществ, защитные белки – иммуноглобулины, гормоны – это неполный перечень протеинов, третичная структура которых имеет вид шара – глобулы. В крови присутствуют определенные белки, которые имеют на своей поверхности определенные участки – активные центры. С их помощью они распознают и присоединяют к себе молекулы биологически активных веществ, вырабатываемых железами смешанной и внутренней секреции. С помощью глобулярных белков гормоны щитовидной и половых желез, надпочечников, тимуса, гипофиза доставляются к определенным клеткам организма человека, снабженным специальными рецепторами для их распознавания.

Мембранные полипептиды

Жидкостно-мозаичная модель строения клеточных мембран наилучшим образом приспособлена к выполнению ими важных функций: барьерной, рецепторной и транспортной. Белки, входящие в нее, осуществляют транспорт ионов и частиц некоторых веществ, например глюкозы, аминокислот и др. Изучить свойства глобулярных белков-переносчиков можно на примере натрий-калиевого насоса. Он осуществляет переход ионов из клетки в межклеточное пространство и обратно. Ионы натрия постоянно движутся в середину клеточной цитоплазмы, а катионы калия - из клетки наружу. Нарушение нужной концентрации этих ионов приводит к гибели клетки. Чтобы предотвратить эту угрозу, в клеточную мембрану встроен специальный протеин. Строение глобулярных белков таково, что они переносят катионы Na+ и K+ против градиента концентрации с использованием энергии аденозинтрифосфорной кислоты.

Строение и функции инсулина

Растворимые белки шаровидной структуры, находящиеся в третичной форме, выполняют функции регуляторов обмена веществ в организме человека. Вырабатываемый бета-клетками островков Лангерганса инсулин осуществляет контроль уровня глюкозы в крови. Он состоит из двух полипептидных цепей (α- и β- формы), соединенных несколькими дисульфидными мостиками. Это ковалентные связи, возникающие между молекулами серосодержащей аминокислоты – цистеина. Гормон поджелудочной железы в основном состоит из упорядоченной последовательности аминокислотных звеньев, организованных в форме альфа-спирали. Незначительная его часть имеет вид β- структуры и аминокислотных остатков без строгой ориентации в пространстве.

Гемоглобин

Классическим примером глобулярных пептидов служит белок крови, обусловливающий красную окраску крови – гемоглобин. Протеин содержит четыре полипептидных участка в виде альфа- и бета-спирали, которые связаны небелковым компонентом - гемом. Он представлен ионом железа, связывающим полипептидные цепи в одну конфирмацию, относящуюся к четвертичной форме. К молекуле протеида присоединяются частицы кислорода (в таком виде он называется оксигемоглобином) и далее транспортируются к клеткам. Это обеспечивает нормальное протекание процессов диссимиляции, так как для получения энергии клетка окисляет поступившие в нее органические вещества.

Роль белка крови в транспорте газов

Кроме кислорода гемоглобин способен также присоединять углекислый газ. Диоксид углерода образуется как побочный продукт катаболических клеточных реакций и подлежит удалению из клеток. Если во вдыхаемом воздухе присутствует монооксид карбона – угарный газ, он способен образовывать прочное соединение с гемоглобином. В этом случае токсическое вещество без цвета и запаха в процессе дыхания быстро проникает к клеткам организма, вызывая отравление. Особенно чувствительны к высокой концентрации угарного газа структуры головного мозга. Возникает паралич дыхательного центра, расположенного в продолговатом мозге, что влечет за собой смерть от удушья.

В нашей статье мы рассмотрели структуру, строение и свойства пептидов, а также привели примеры глобулярных белков, выполняющих в организме человека ряд важных функций.

fb.ru

4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители.

Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров.

По форме белки делятся на глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Глобулярные белки водорастворимы. К ним относятся миоглобин и гемоглобин.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, миозин и фибрин.

5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.

1 - Гидратация - способность белков удерживать воду с образованием гидраты ой оболочки.

2 - Растворимость - способность белков растворяться в воде и других растворителях

-растворимые: глобулярные белки биологических жидкостей (кровь, моча, слюна)

-нерастворимые: белки тканей и органов (белок мышцы, актин, миозин, белки кожи, кератин, коллаген.

3 - Ионизация - способность белков приобретать заряд, характеризуется изо электрические состоянием и изоэлектрической точкой.

Изоэлектрические состояние - состояние молекул белка, при котором суммарный заряд равен 0.

Изоэлектрическая точка - значение pH, при котором наблюдается ИЗС.

Главными факторами стабилизации белков в коллоидном растворе служат заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка.

6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие.

Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т.е. сочетают в себе, подобно аминокислотам, кислотные и основные свойства. Однако природа групп, придающих амфотерные свойства белкам, далеко не та же, что у аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот обусловлены прежде всего наличием α-амино- и α-карбоксильной групп (кислотно-основная пара). В молекулах белков эти группы участвуют в образовании пептидных связей, а амфотерность белкам придают кислотно-основные группы боковых радикалов аминокислот, входящих в белок.

Заряд белковой молекулы зависит от содержания в ней кислых и основных аминокислот, а точнее, от ионизации кислых и основных групп бокового радикала этих аминокислот.

7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные.

Изоэлектрические состояние - состояние молекул белка, при котором суммарный заряд равен 0.

Изоэлектрическая точка - значение pH, при котором наблюдается ИЗС.

Суммарный заряд белковой молекулы, естественно, зависит от рН среды: в кислой среде он положителен, в щелочной отрицателен. У кислых белков рН1 < 7, у нейтральных рН1 около 7, а у основных рН1 > 7. При значениях рН среды ниже его изоэлектрической точки белок будет нести положительный заряд, а выше — отрицательный заряд.

studfile.net

Глобулярные и фибриллярные белки: типы белков, свойства

Человеческий организм вмещает больше пятидесяти тысяч белков, которые разнятся между собой по структуре, строению и функциям. Они состоят из разных аминокислот, каждая из них занимает свое положение в цепи полипептидов. На сегодняшний день не существует единой классификации, которая учитывает разные параметры белков. Одни из них отличаются по форме молекул, здесь выделяют глобулярные и фибриллярные белки, о них и пойдет сегодня речь.

Белки глобулярные

Сюда относятся белки такие, в чьих молекулах наблюдаются цепи полипептидов, что имеют шароподобную форму. Такое строение белка связано с гидрофильными (имеют соединения водорода с водой) и гидрофобными (отталкивают воду) взаимодействиями. К данному виду относятся экзимы, гормоны, которые имеют белковую природу, иммуноглобулины, протеиды, альбумины, а также белки, которые выполняют регуляторную и транспортную функции. Это большая часть белков человека.

Экзимы

Экзимы (ферменты) находятся во всех клетках, с их помощью одни вещества превращаются в иные, так как они резко изменяют скорость превращений, способствуя распаду, расщеплению и синтезу веществ из продуктов распада. Во всех протекающих в организме реакциях они играют роль катализатора, регулируют обмен веществ. Известно более пяти тысяч разных ферментов. Все они выполняют до нескольких миллионов действий в секунду. Но они способствуют ускорению определенных реакций, оказывая действие только на определенные вещества. Ферменты удаляют погибшие клетки, шлаки и яды. Они являются катализаторами всех процессов в организме, а если их недостаточно, то у человека увеличивается вес за счет накопления отходов в теле.

Иммуноглобулины

Антитела (иммуноглобулины) представляют собой соединения белков, что появляются вследствие ответной реакции на поступление в организм бактерий и вирусов, а также токсинов. Они не дают им размножаться и нейтрализуют отравляющие вещества. Иммуноглобулины распознают и связывают чужеродные вещества, их уничтожают, образуя иммунные комплексы, а потом удаляют эти комплексы. Также они защищают организм от повторного инфицирования, так как антитела против болезней, которые были перенесены, длительный период сохраняются. Иногда в организме вырабатываются аномальные антитела, что нападают на собственный организм. Происходит это чаще всего из-за наличия аутоиммунных болезней. Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимые функции в организме человека, поддерживая его нормальную жизнедеятельность.

Гормоны белковой природы

Сюда относятся гормоны поджелудочной, паращитовидной желез и гипофиза (инсулин, глюкагон, СТГ, ТТГ и другие). Одни регулируют углеводный обмен, увеличивая и понижая уровень сахара в крови, другие стимулируют рост клеток и деятельность щитовидной железы, третьи проводят регуляцию половых желез. Таким образом, все они регулируют физиологические функции. Эта их работа сводится либо к ингибированию, либо к активации систем ферментов.

Белки фибриллярные

Фибриллярные белки те, что имеют структуру в виде нити. Они не растворяются в воде и имеют массу молекулы очень большую, структура которой высокорегуляторная, она приходит в устойчивое состояние благодаря взаимодействиям между разными цепями полипептидов. Эти цепи находятся синхронно друг для друга на одной плоскости и создают так называемые фибриллы. К фибриллярным белкам относятся: кератины (волосы и иные роговые покровы), эластин (сосуды и легкие), коллаген (сухожилия и хрящи). Эти все белки выполняют в организме структурную функцию. Также сюда входит миозин (мышечное сокращение) и фибрин (свертывание крови). Этот вид белков выполняет опорные функции, которые придают прочности тканям. Таким образом, все типы фибриллярных белков выполняют незаменимую роль в анатомии и физиологии. Из них образуются защитные покровы человека, также они принимают участие в создании опорных элементов, поскольку входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, костей и глубоких кожных слоев. В воде они не растворяются.

Кератины

К фибриллярным белкам относятся кератины (альфа и бета). Альфа-кератины представляют собой основную группу фибриллярных белков, из них формируются покровы, которые выполняют защитную функцию. Они представлены в сухом весе волос, ногтей, перьев, шерсти, панцирей и так далее. Разные белки имеют сходство в составе аминокислот, они содержат цистеин и имеют цепи полипептидов, которые располагаются одинаково. Бета-кератины содержат аланин и глицин, они входят в состав паутины и шелка. Таким образом, кератины бывают «твердыми» и «мягкими».

В ходе возникновения различий между эпителиальными клетками, в процессе развития особи, они ороговевают, в них приостанавливается обмен веществ, наступает угасание клетки и она ороговевает. Клетки кожи вмещают кератин, он совместно с коллагеном и эластином образует влагонепроницаемый слой эпидермиса, кожа становится упругой и прочной. При натирании и давлении клетки вырабатывают кератин в огромных количествах с защитной целью. Вследствие этого появляются мозоли или наросты. Ороговевшие клетки кожи начинают беспрерывно отшелушиваться и заменяются новыми. Таким образом, бета-кератины играет большую роль для животного мира, так как представляют собой основной компонент рогов и клювов. Альфа-кератины характерны для организма человека, они являются составной частью волос, кожи и ногтей, а также входят в костный скелет, определяя его крепость.

Коллаген

Фибриллярные белки, в частности коллаген с эластином, являются компонентами соединительной ткани, они составляют основную долю хрящей, стенок сосудов, сухожилий и прочего. Коллаген представлен у позвоночных третьей частью всей массы белков. Его молекулы производят полимеры, которые называются коллагеновыми фибриллами. Они очень прочны, выдерживают огромную нагрузку и не растягиваются. Коллаген состоит из глицина, пролина и аланина, в нем нет цистеина и триптофана, а тирозин и метионин присутствуют здесь в малом количестве.

Также большую роль в образовании фибрилл играют гидроксипролин и гидроксилизин. Изменения в строении коллагена приводят к развитию наследственных заболеваний. Коллагены очень прочны, они не растягиваются. Для каждой ткани присущи свои типы коллагенов. Этот белок выполняет множество функций:

  • защитную, характеризующуюся обеспечением прочности тканей и их защитой от травм;
  • опорную, обусловленную скреплением органов и формированием их форм;
  • восстановительную, характеризующуюся регенерацией на клеточном уровне.

Также коллагены придают тканям эластичности, предотвращают развитие меланом кожи, участвуют в образовании оболочек клеток.

Эластин

Выше мы рассмотрели, какие белки относятся к фибриллярным. Еще сюда включают эластин, что имеет резиноподобные свойства. Его нити, которые находятся в легочной ткани, сосудистых стенках и связках, могут растягиваться во много раз больше своей обычной длины. После того, как нагрузка прекращает свое воздействие, они возвращаются в первичное положение. В составе эластина больше всего содержится пролина и лизина, гидроксилизина здесь нет. Таким образом, функции фибриллярных белков очевидны. Они играют большую роль в развития организма. Эластин обеспечивает растяжение и сжатие органов, артерий, сухожилий, кожи и прочего. Он помогает органам восстанавливать первоначальные размеры после растяжения. Если в организме человека недостает эластина, то у него образуются кардиоваскулярные изменения в виде аневризм, дефектов клапанов сердца и так далее.

Сравнение глобулярных и фибриллярных белков

Эти две группы белков разнятся между собой по форме молекул. Глобулярные белки имеют цепи полипептидов, что скручены очень плотно в овальные структуры. Фибриллярные белки имеют цепи полипептидов, которые находятся параллельно друг другу и образуют слой. По механическим свойствам ГБ не сжимаются и не распрямляются, а ФБ, наоборот, имеют такую способность. ГБ не растворяются в воде, а ФБ растворяются. Также эти белки разнятся по своим функциям. Первые выполняют функцию динамическую, а вторые – структурную. Глобулярные белки могут быть представлены в виде ферментов и антител, а также гемоглобина, инсулина и прочего. Примеры фибриллярных белков: коллаген, кератин, фиброин и прочие. Все эти виды белков незаменимы, недостаточное их количество в организме приводит к серьезным нарушениям и патологиям.

Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимую роль в нормальной жизнедеятельности организма позвоночных. Они обеспечивают деятельность органов, тканей, кожи и прочего, выполняют множество функций, необходимых для полноценного развития организма.

autogear.ru

- классификация - Биохимия

Благодаря необъятному количеству возможных комбинаций при синтезе белка из 20 аминокислот существует множество разнообразных аминокислотных последовательностей, каждая из которых потенциально соответствует определенному белку. Все эти белки легко сгруппировать по отдельным классам, выделяя определенный признак – функцию или особенности строения.

Классификация по функции

В соответствии с биологическими функциями выделяют:

  • структурные белки (коллаген, кератин),
  • ферментативные (пепсин, амилаза),
  • транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),
  • резервно-пищевые (белки яиц и злаков),
  • сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),
  • защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),
  • регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).

Классификация по строению

В зависимости от формы молекулы выделяют глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках соотношение продольной и поперечной осей составляет менее 10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови.

Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.

По количеству белковых цепей в одной молекуле выделяют мономерные белки, которые имеют одну субъединицу (протомер) и полимерные белки, имеющие несколько субъединиц. Например, к мономерным белкам относятся альбумины, миоглобин, к полимерным - гемоглобин (4 субъединицы), ферменты лактатдегидрогеназа и креатинкиназа (4 и 2 субъединицы, соответственно), гексокиназа (2 субъединицы). Субъединицы в белке могут быть как одинакового, так и различного строения.

Есть и более крупные белки. К ним относятся РНК-полимераза E.coli – 5 цепей, аспартаткарбамоилтрансфераза – 12 протомеров, глутаминсинтетаза – 12 протомеров, пируватдегидрогеназа – 72 белковых цепи.

По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты:

biokhimija.ru

Третичная структура — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 апреля 2018; проверки требуют 4 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 18 апреля 2018; проверки требуют 4 правки. Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева — «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы: α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

Третичная структура (или трёхмерная структура[1]) — пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи[2][3].

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур.

Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь.

Связь с первичной структурой[править | править код]

Третичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. Усилия по предсказанию третичной структуры белка, основываясь на его первичной структуре, известны как задача предсказания структуры белка. Окружающая среда, в которой белок сворачивается, существенно влияет на его конечную форму, но обычно непосредственно не принимается во внимание текущими методами предсказания. Большинство таких методов полагаются на сравнения с уже известными структурами, и таким образом учитывают влияние окружающей среды косвенно.

Стабилизирующие взаимодействия[править | править код]

В стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

Третичную структуру имеют также многие молекулы нуклеиновых кислот; в частности, универсальную третичную структуру имеют молекулы тРНК[4].

ru.wikipedia.org

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

ebooks.grsu.by


Смотрите также

Серозометра: Лечение Народными Средствами

Серозометра: причины возникновения, симптомы и лечение Патологическое скопление в полости матки жидкости — серозометра, довольно серьезный симптом. Промедление… Подробнее...
Палец

Щелкающий Палец: Лечение Народными Средствами

Какие существуют способы избавления от щелкающих суставов Когда палец (или даже несколько) заклинивает во время сгибания или раздается непривычное щелканье, то… Подробнее...
Простатит

Затрудненное Мочеиспускание У Мужчин: Лечение Народными Средствами

Из-за чего возникает затрудненное мочеиспускание у мужчин Проблемы с мочеиспусканием у мужчин встречаются достаточно часто, причем даже в молодом возрасте, но… Подробнее...